Пептидная связь — характеристика, свойства и строение

Большая группа реакций постсинтетической модификации белка связана не с разрывом полипептидной цепи (процессинг), а с преобразованием аминокислотных радикалов К. Обычно оно протекает по мере продвижения белковой молекулы по трубочкам и цистернам ЭР и в аппарате Гольджи. Именно в мембранах этих структур локализованы ферменты, распознающие нужные локусы в молекуле белка и катализирующие соответствующее преобразование строго определенных аминокислот.

Свойства пептидной связи

Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:

Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 ангстрема:

Это обусловливает следующие свойства:

  • 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
  • H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
  • Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

Для обнаружения белков и пептидов, а также их количественного определения в растворе используют биуретовую реакцию.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

Структуры

Строение, классификация и физико-химические свойства протеиногенных аминокислот

Протеиногенными называются а, L-аминокислоты, включающиеся в состав белковых молекул в процессе биосинтеза. Протеиногенные аминокислоты называют исторически сложившимися тривиальными названиями (табл. 1).

Таблица 1

Протеиногенные а, L-аминокислоты млекопитающих

Название

Структурная формула*

Обозначение

русское

международное

Глицин

Гли

Gly, G

Аланин

Ала

Ala, А

Валин**

Вал

Val, V

Лейцин**

Лей

Leu, L

Изолейцин**

Иле

lie, I

Серин

Сер

Ser, S

Треонин**

Тре

Thr, T

Цистеин

Цис

Cys, C

Метионин**

Мет

Met, M

Лизин**

Лиз

Lys, К

Аргинин***

Apr

Arg, R

Аспарагиновая

кислота

Асп

Asp, D

Название

Структурная формула*

Обозначение

русское

международное

Аспарагин

Асн

Asn, N

Глутаминовая

кислота

Глу

Glu, Е

Глутамин

Глн

Gin, Q

Фенил-аланин**

Фен

Phe, F

Тирозин

Тир

Туг, Y

Триптофан**

Три

Trp, W

Гистидин***

Гис

His, H

Пролин

Про

Pro, P

  • * Боковые радикалы R выделены жирным шрифтом. ** Незаменимые аминокислоты.
  • *** Условно незаменимые аминокислоты.

Таким образом, известно 20 протеиногенных аминокислот, 19 из которых имеют общую формулу, включающую карбоксильную группу, аминогруппу, асимметрический атом углерода, водород и боковой радикал R. Двадцатая аминокислота (пролин), по существу, является иминокислотой и представляет собой пятичленный гетероцикл. Определяет аминокислоту строение бокового радикала R, поскольку остальная часть молекулы для всех протеиногенных аминокислот совершенно одинакова. На этом основана классификация аминокислот по строению бокового радикала R (табл. 2).

Классификация аминокислот по строению боковото радикала R

Полярность

аминокислот

Химический

состав

Перечень

аминокислот

Неполярные

гидрофобные

Моноамино-

монокарбоновые

Глицин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, фенилаланин

Полярные незаряженные

Моноамино-

монокарбоновые

Серин, треонин, тирозин, метионин, цистеин, аспарагин, глутамин

Положительно

заряженные

(основные)

Диамино-

монокарбоновые

Лизин, аргинин, триптофан

Отрицательно

заряженные

(кислые)

Моноамино-

дикарбоновые

Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

Аминокислоты являются амфотерными соединениями (амфолитами): в щелочных средах они образуют соли карбоновых кислот, в кислых — аммонийные соли:

На диссоциацию аминокислот оказывает влияние pH среды. В очень кислых растворах аминогруппа протонирована полностью, а карбоксильная группа практически не ионизирована. В сильнощелочных растворах — наоборот: при значениях pH от 4 до 9 каждая из диссоциирующих групп находится в равновесии со своей неионизирован- ной формой, а обе группы вместе находятся в равновесии с биполярным ионом (цвиттер-ионом). Если сумма зарядов на аминокислоте равна нулю, такое значение pH носит название изоэлектриче- ской точки и обозначается pi (рис. 4).

Рис. 4. Кислотно-основные свойства аминокислоты при различных

значениях pH

Еще одним проявлением амфотерности является способность аминокислот образовывать в щелочной среде с сульфатом меди ярко окрашенные растворимые комплексные соединения с ионом меди Си2+:

Эта реакция лежит в основе биуретового метода качественного и количественного определения белков.

При взаимодействии а-аминогруппы одной аминокислоты с а-карбоксильной группой другой аминокислоты образуются пептидные связи. Так формируется остов молекулы белка. Главная структурная единица белков и пептидов — пептидная связь (рис. 5).

Рис. 5. Схема образования пептидной связи

Пептидная связь имеет плоскостную структуру: атомы С, О и N находятся в ?/?2-гибридизации; у атома N имеется /?-орбиталь с неподеленной парой электронов; образуется /?-тг-сопряженная система, приводящая к укорочению связи C-N (0,132 нм). Это вызвано различной электроотрицательностью атомов С, N и О.

Связанные пептидной связью аминокислоты образуют поли- пептидную цепь. Вокруг пептидной связи вращение невозможно, все четыре атома лежат в одной плоскости, т.е. компланарны. Вращение же других связей вокруг полипептидного остова достаточно свободно. Пептидная связь имеет преимущественно ш/?я«с-конфигурацию относительно плоскости пептидной связи. Строение пептидной связи проявляется в формировании вторичной и третичной структуры белка.

Пептидная связь устойчива при температурах ниже 40 °С в нейтральной среде, при более высоких температурах в кислой или щелочной среде пептидная связь может гидролизоваться.

Ещё документы из категории химия:

Современные приборы для термических методов анализа. Принципы, устройство, фирмы-производители, Нуклеиновые кислоты Индексы Ковача и нормальные температуры кипения алкилбифенилов Взаимодействие нового полиамфолита на основе этил 3-аминокротоната и акриловой кислоты с ионами Биокерамика на основе фосфатов кальция Влияние жёсткости воды на пенообразование и его устойчивость Фенолформальдегидные смолы 104244104154104078104072104065103936103800

X Код для использования на сайте: Ширина блока px

Скопируйте этот код и вставьте себе на сайт

X

Чтобы скачать документ, порекомендуйте, пожалуйста, его своим друзьям в любой соц. сети.

После чего кнопка «СКАЧАТЬ» станет доступной!

Кнопочки находятся чуть ниже. Спасибо!

Кнопки:

Скачать документ

Резонансные формы пептидной группы

В 1930-1940-х годах Лайнус Полинг и Роберт Кори проводили рентгеноструктурный анализ нескольких аминокислот и дипептидов. Им удалось установить, что пептидная группа жесткую планарную структуру, шесть атомов лежат в одной плоскости: α-атом углерода и C = O группа первой аминокислоты и N-H группа и α-атом углерода второй аминокислоты. Полинг объяснил это существованием двух резонансных форм пептидной группы, на что указывала меньше длина C-N связи в пептидной группе (133 пм), чем того же связи в простых аминов (149 пм). Итак вследствие частичного разделения электронной пары между карбонильным кислорода и амидной азотом, пептидный связь на 40% имеет свойства двойного:

Читайте также:  В каких продуктах содержится витамин Д?

В пептидных группе вращения вокруг C-N связи не происходит вследствие его частичной двойственности. Вращение разрешено только вокруг связей С-С α и N-С α. В результате остов пептида может быть представлен как серия полей, разделенных совместными точками вращения (С α атомы). Такая структура ограничивает количество возможных конформаций пептидных цепей.

Кроме того, эффект резонанса стабилизирует группу добавляя энергию примерно 84 ккал / моль, что делает ее менее химически активным, чем много подобных групп (например эфиров). Эта группа незаряженная за физиологических значений pH, но вследствие существования двух резонансных форм карбонильный кислород несет частичный отрицательный заряд, а амидный азот — частичный положительный. Таким образом возникает диполь с дипольным моментом, около 3,5 Дебай (0,7 электрон-ангстрем). Эти дипольные моменты могут ориентироваться параллельно в определенных типах вторичной структуры (например α-спирали).

Незаменимые и заменимые аминокислоты

Из большого разнообразия только 20 аминокислот обладают свойством образовывать белки. АМК делятся на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, обладающие разными формулами и химическими свойствами. Наиболее важны альфа аминокислоты, из которых строится большинство белков.

Существует классификация аминокислот, которая делит эту группу на гидрофильные (обладающие свойством взаимодействия с водой) и гидрофобные аминокислоты (пытаются избежать контакта с водой). Но есть и классификация, которая строится на поступлении их в организм: виды аминокислот делятся на заменимые и незаменимые.

Незаменимые

К незаменимым АМК относятся соединения, которые организм не способен синтезировать в необходимом количестве. Это следующий комплекс аминокислот:

  • лейцин;
  • валин;
  • лизин;
  • метионин

Как пишется и определяется аминокислотная последовательность

Аминокислотная последовательность – это цепочка аминокислот в молекуле пептида либо белка. Она записывается с N-конца со свободной аминогруппой к C-концу со свободной карбоксильной группой.

Пептидная последовательность иногда называют белковой. Это первичная структура всех белков в момент синтеза. Посредством посттрансляционных модификаций первичная структура видоизменяется, образуя зрелый белок.

Аминокислотная последовательность проистекает из последовательности мРНК. А она определяется в результате транскрипции гена, в котором нуклеотидный порядок в кодирующей последовательности определяет итоговый белок.

Три нуклеотида образуют кодон, определяющий аминокислоту. Каждая группа из трех нуклеотидных оснований ДНК является кодом для аминокислоты. Так, нуклеотидная последовательность ДНК CTG кодирует лейцин.

Всего существует 64 вероятных кодона для определения 20 аминокислот. В результате уникальная последовательность аминокислот образует уникальный белок.

Пептидная связь

В белках аминокислотные остатки связаны между собой с помощью пептидных связей (разновидность ковалентных амидных связей) ( 3 ), в образовании которых участвуют карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа другой ( 4 ▼ ). Радикалы аминокислот, как правило, не принимают участие в образовании пептидных связей, однако есть и исключения. Пример: пептидглутатион имеет пептидную связь между аминогруппой цистеина и карбоксильной группой боковой цепи глутамата.

Пептидная группасвязи C-N

Рис. 3. Пептидная связь.

Рис. 4. Образование пептидной связи между двумя аминокислотами.

Рис. 5. Пептидная группа. Длина химических связей выражена в ангстремах (Å), а углы — в градусах.

Длина пептидной связи C-N на 0,13 Å1 короче длины простой ковалентной связи C-N. Иными словами, пептидная связь имеет характер «полудвойной» ковалентной связи.

Конформация и торсионные углы полипептидного скелета стерически фиксированы, поскольку вращение вокруг связей Cα -C2 и Cα -N привело бы к чрезмерному сближению атомов амидноговодорода , карбонильногокислорода или радикала ( 6 ▼ ).

1 Ангстрем — единица измерения расстояний. 1 Å = 1,0 × 10–10 м = 0,1 нм

2 C α — α-атом углерода в молекуле аминокислоты (атом, с которым связана амино- и карбоксильная группа).

Рис. 6. Торсионные углы полипептидного ске-

лета. На рисунке показаны две плоские пептидные группы. Вращение возможно только относительно связей Cα -C (ψ) и Cα -N (φ). Углы этого вращения обозначены как φ и ψ.

Заключение

Пептидная связь является основой построения белковых молекул, из которых, в конечном итоге, строятся все живые организмы. Особенности её строения и пространственной конфигурации оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете.

Последовательность аминокислот в белке определяется другой важнейшей молекулой – ДНК.

ПредыдущаяХимияКовалентная полярная и неполярная связь — определение, характеристика и примеры

СледующаяХимияКоэффициенты в химических уравнениях — как правильно расставлять и уравнивать

Белки

Белки — это высокомолекулярные (молеку­лярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» — первый, важный). Число остатков амино­кислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает несколь­ких тысяч. Каждый белок об­ладает своей присущей ему последовательностью распо­ложения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологичес­кие функции: каталитические (ферменты), регуля­торные (гормоны), структурные (коллаген, фибро­ин), двигательные (миозин), транспортные (гемо­глобин, миоглобин), защитные (иммуноглобули­ны, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.